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INTRODUCCIÓN
La quimotripsina es una enzima que pertenece a las hidrolasas, las cuales rompen los enlaces covalentes incorporando agua entre los enlaces peptídicos. Posee un residuo de serina en el sitio activo, siendo esta la razón que la clasifica como una serinendoproteasa (Di Cera, 2009; Navarrete del Toro & García Carreño, 2019). Esta enzima cataliza la hidrólisis de enlaces peptídicos adyacentes a los grupos carboxilo de los aminoácidos aromáticos triptófano, tirosina y fenilalanina (Zwilling & Neurath, 1981; Zhou et al., 2011), aunque también puede hidrolizar los enlaces peptídicos a un lado de otros residuos hidrofóbicos grandes, como lo son la metionina y leucina (Zwilling & Neurath, 1981; Zhou et al., 2011; Navarrete del Toro & García Carreño, 2019) para reducir el tamaño de las cadenas polipeptídicas y permitir la acción de exoproteasas (McDonald, 1985; Barrett, 1994).
Los estudios sobre este catalizador biológico se han enfocado principalmente en peces, sobre todo para buscar alternativas para la obtención de enzimas a partir de los materiales residuales generados por la industria pesquera (Zhou et al., 2011). Sin embargo, los estudios en crustáceos son limitados al compararlos con los reportados en peces y organismos terrestres (Balti et al., 2012; Navarrete del Toro & García-Carreño, 2019), apenas aproximadamente 36 investigaciones entre 1980 a la fecha que señalan a esta enzima y casi un tercio de ellos fueron realizados en los últimos cinco años (13 estudios), esto puede deberse a que los estudios se han canalizado y enfocado en la tripsina, ya que esta puede representar hasta el 60% de la actividad proteolítica digestiva (Cruz-Suarez, 1996; Muhlia-Almazán et al., 2008).
Las primeras investigaciones sobre la detección de esta enzima no la consideraban relevante (Lee et al., 1984; Glass & Stark, 1994); sin embargo, este pensamiento se ha ido modificando al encontrarse en diversos estudios sobre crustáceos la presencia de la quimotripsina (Tsai et al., 1986; Tsai et al., 1991; Von Elert et al., 2004; Navarrete del Toro et al., 2015; Torres Ochoa, 2020) (Tabla 1).
Tabla 1 Estudios realizados en crustáceos donde se aborda la presencia de la quimotripsina, período 1980-2020
| Especie | Nombre común | Caracterización | Estudio |
|---|---|---|---|
| 1. Artemesia longinaris | Camarón de rostro largo | No | Fernández-Gimenez et al., 2002. |
| 2. Artemia salina | Artemia | Si | Serrano, 2015 |
| 3. Caridina cantonensis | Camarón abeja, camarón cristal | No | Kattakdad et al., 2018 |
| 4. Daphnia magna | Pulga de agua, dafnia | Si | Von Elert et al., 2004 |
| 5. Homarus americanus | Bogavante americano | No | Brockerhoff et al., 1970 |
| 6. Lithodes santollla | Centolla patagónica | No | Bañuelos-Vargas et al., 2018 |
| 7. Macrobrachium amazonicum | Camarón de río, camarón de las amazonas | No | Da Silva et al., 2014 |
| 8. Macrobrachium australiense | Camarón de río, langostino | No | Bonorino & Anderson, 2009 |
| 9. Macrobrachium carcinus | Acamaya | No | Manriquez-Santos et al., 2018 |
| 10. Macrobrachium rosenbergii | Langostino de Malasia | No | Tsai et al., 1986 |
| 11. Macrobrachium tenellum | Langostino, pigua | No | Espinosa-Chaurand et al., 2017; Montoya, 2018; Espinosa-Chaurand et al., 2019. |
| 12. Metacarcinus edwardsii | Jaiba marmola | No | Bañuelos-Vargas et al., 2018 |
| 13. Metapenaeus bennetae | Camarón | No | Bonorino & Anderson, 2009 |
| 14. Metapenaeus monoceros | Camarón moteado | No | Tsai et al., 1986 |
| 15. Penaeus californiensis | Camarón café | Si | Navarrete del Toro et al., 2015; Torres-Ochoa, 2020 |
| 16. Penaeus chinensis | Camarón carnoso, langostino carnoso | No | Shiet al., 2008; Xue et al., 2013 |
| 17. Penaeus esculentus | Camarón tigre café | No | Bonorino & Anderson, 2009 |
| 18. Penaeus indicus | Camarón de la India | Si | Omondi, 2005 |
| 19. Penaeus japonicus | Camarón kuruma | No | Tsai et al., 1986 |
| 20. Penaeus monodon | Camarón tigre | Si | Tsai et al., 1986; Tsai et al., 1991; Jiang et al., 1991 |
| 21. Penaeus notialis | Camarón rosado sureño | No | Fernández et al., 1997 |
| 22. Penaeus paulensis | Camarón de Sao Paulo | Si | Souza et al., 2009 |
| 23. Penaeus penicillatus | Camarón cola roja | No | Tsai et al., 1991 |
| 24. Penaeus plebejus | Camarón | No | Bonorino & Anderson, 2009 |
| 25. Penaeus schmitti | Camarón blanco sureño, camarón blanco del caribe | No | Lemos et al., 2002 |
| 26. Penaeus stylirostris | Camarón azul | Si | Navarrete del Toro et al., 2011 |
| 27. Penaeus subtilis | Camarón café sureño | Si | Buarque et al., 2010 |
| 28. Penaeus vannamei | Camarón blanco, camarón blanco del pacifico | Si | Van Wormhoudt et al., 1992; Hernández-Cortes et al., 1997; Navarrete del Toro et al., 2011 |
| 29. Palaemon serratus | Camarón serrado | Si | Trellu & Ceccaldi, 1980 |
| 30. Panulirus argus | Langosta común del caribe | Si | Perera et al., 2008 |
| 31. Panulirus homarus | Langosta espinosa | No | Gora et al., 2018 |
| 32. Panulirus interruptus | Langosta roja | Si | Bibo-Verdugo et al., 2015 |
| 33. Pleoticus muelleri | Langostino argentino | No | Fernández-Gimenez et al., 2001 |
| 34. Portunus pellagicus | Jaiba azul | No | Bonorino & Anderson, 2009 |
| 35. Scylla paramamosain | Cangrejo de lodo | No | Duy Khoa et al., 2019 |
| 36. Scylla serrata | Cangrejo de manglar | No | Bonorino & Anderson, 2009; Serrano, 2015 |
Caracterización enzimática en crustáceos
En la mayoría de las investigaciones realizadas en crustáceos la quimotripsina no es evaluada de manera específica, sino que forma parte de una batería de protocolos de estudios enzimáticos digestivos. Así mismo, gran parte de las caracterizaciones se han hecho en crustáceos decápodos como el camarón tigre Penaeus monodon, el langostino de Malasia Macrobrachium rosenbergii, el camarón blanco Penaeus vannamei, la langosta común del Caribe Panulirus argus, la langosta roja Panulirus interruptus y el camarón café Penaeus californiensis (Tsai et al., 1986; Tsai et al., 1991; Hernández-Cortes et al., 1997; Perera et al., 2008; Bibo-Verdugo et al., 2015; Navarrete del Toro et al., 2015; Torres-Ochoa, 2020); pues son especies explotadas o con potencial de ser aprovechadas en cultivos acuícolas (Espinosa-Chaurand et al., 2019; Torres-Ochoa et al., 2020).
En los estudios de caracterización enzimática para la identificación de la quimotripsina en crustáceos se han evaluado parámetros de temperatura óptima, termo estabilidad, pH óptimo, estabilidad al pH, punto isoeléctrico y efecto de iones, encontrando que los intervalos de actividad pueden variar dependiendo de la especie entre los 30 a 60 °C en el óptimo, entre 0°C y 75 °C para su termo estabilidad, entre 7 y 10 en el pH óptimo y de estabilidad de pH entre los 3 y 12 puntos (Tabla 2). En el caso particular de los análisis de punto isoeléctrico en la quimotripsina, los estudios mencionan la detección de sus isoformas (Navarrete del Toro et al., 2015), por ejemplo, Hernández-Cortes et al. (1997) identificaron un solo punto isoeléctrico en P. vannamei, al igual que Navarrete del Toro et al. (2015) en P. californiensis, lo que determina la presencia de una sola forma de la quimotripsina; mientras que, Tsai et al. (1991) reportaron la presencia de dos puntos isoeléctricos en P. monodon con valores de 3.0 y 3.2, lo cual indica dos isoformas. En la mayoría de las especies estudiadas se han encontrado dos isoformas de la enzima (Navarrete del Toro et al., 2011); con excepciones como Panulirus interruptus, el cual presentó cinco isoformas (Celis, 2003).
Tabla 2 Resultados de la caracterización de la quimotripsina en distintas especies de crustáceos, período 1980 - 2020
| Especie | pH óptimo | Temp óptima | Estabilidad al pH | Termo estabilidad | Estudio |
|---|---|---|---|---|---|
| 1. Artemia salina | 7.5 | 30°C | 6.0-8.5 | 0-55°C | Serrano, 2015 |
| 2. Daphnia magna | 7 | -- | 3.0-12.0 | -- | Von Elert et al., 2004 |
| 3. Penaeus californiensis | 10 | 50°C | 3.0-10.0 | 30-60°C | Navarrete del Toro et al., 2015; Torres-Ochoa, 2020 |
| 4. Penaeus indicus | 8 | -- | -- | -- | Omondi, 2005 |
| 5. Penaeus japonicus | 7 | -- | 5.0-9.0 | -- | Tsai et al., 1986 |
| 6. Penaeus. monodon | 7 | 40°C | 4.0-10.0 | 25-70°C | Tsai et al., 1986 |
| 7. Penaeus. paulensis | 8 | 55°C | --- | 25-75°C | Souza et al., 2009 |
| 8. Penaeus stilyrostris | 7 | 60°C | 4.0-11.0 | 10-70°C | Navarrete del Toro et al., 2011 |
| 9. Penaeus subtilis | 8 | 55°C | --- | 25-65°C | Buarque et al., 2010 |
| 10. Penaeus vannamei | 8 | 60°C | 4.0-11.0 | 10-70°C | Navarrete del Toro et al., 2011 |
| 11. Palaemon serratus | --- | 30°C | --- | 14-30°C | Trellu & Ceccaldi, 1980 |
| 12. Panulirus argus | 7.5 | 50°C | 2.0-12.0 | 30-60°C | Perera et al., 2008 |
| 13. Panulirus interruptus | 8 | 55°C | 3.0-12.0 | 25-65°C | Bibo-Verdugo et al., 2015 |
| 14. Scylla serrata | 8 | 30°C | 6.5-8.5 | 0-45°C | Serrano, 2015 |
Técnicas de determinación
Las técnicas utilizadas para la determinación de la actividad tipo quimotripsina en crustáceos se apoyan de distintas herramientas. Por un lado, es posible llevarla a cabo mediante el uso de sustratos sintéticos específicos, donde se utilizan las técnicas descritas por Hummel (1959), Erlanger & Edel (1964) y Del Mar et al. (1979); por otro lado, se pueden utilizar inhibidores enzimáticos, como los empleados por Tsai et al. (1986), Vega-Villasante et al. (1995) y Navarrete del Toro et al. (2015).
Es posible que la manera más simple de determinar la presencia de quimotripsina en los organismos es mediante la utilización de sustratos específicos para la enzima, como labenzoil-tirosina etil-ester (BTEE) propuesta en la investigación de Hummel (1959); o la 2-Nitro-4-carboxifenil-N, N-diphenilcarbamato (NCDC), mencionado por Erlanger & Edel (1964); o el Succinil-Ala-Ala-Pro-Phe-P-nitroanilida (SAAPNA o SAAPFNA) que fue propuesto por Del Mar et al. (1979). El principio mediante el cual funcionan las técnicas antes mencionadas es la detección de cambios en la interacción entre el sustrato y la enzima, que promueven la liberación de la molécula colorante que puede ser leída por medio de colorimetría en la espectrofotometría (Hummel, 1959; Erlanger & Edel, 1964; Del Mar et al., 1979).
Con el método de Erlanger & Edel (1964) ha sido reportado que no se detectó actividad de tipo quimotripsina con P. vannamei y P. setiferus (Lee et al., 1984); mientras que al usar como sustrato el BTEE (Hummel, 1959) han sido reportado resultados contradictorios ya que en especies como H. gammarus no se encontró actividad enzimática de quimotripsina (Glass & Stark, 1994), más en P. bennetae, P. plebejus, M. austreliense y S. serrata si se detectó actividad (Bonorino & Anderson, 2009). Por su parte el uso de SAAPNA como sustrato (Del Mar et al., 1979) es de los más utilizados hasta el día de hoy para su detección, ya que es un sustrato muy sensible a la actividad de la quimotripsina (Tsai et al., 1986), denotando su actividad en la totalidad de los estudios donde se ha utilizado, como las investigaciones realizadas en P. vannamei (Le Moullac et al., 1996; Hernández-Cortes et al., 1997), P. muelleri (Fernández-Gimenez et al., 2001), D. magna (Von Elert et al., 2004), P. interruptus (Celis-Guerrero et al., 2004), P. subtilis (Souza et al., 2009) y P. californiensis (Navarrete del Toro et al., 2015; Torres-Ochoa, 2020).
Así como se desea observar la actividad de la quimotripsina, también se estudia la inhibición de ésta, lo que se realiza a la par de su caracterización o presencia a través de sustratos específicos, y que tienen como fin hacer evidente la inhibición total o parcial de la hidrólisis enzimática en presencia de estas sustancias (García-Carreño, 1992). Los inhibidores enzimáticos para quimotripsina más utilizados son la quimostatina (Tsai et al., 1986); tosil-fenilalanina clorometil cetona (TPCK, por sus siglas en ingles) (Tsai et al., 1986; Hernández-Cortes et al., 1997; Omondi, 2005; Navarrete del Toro et al., 2015; Manriquez-Santos et al., 2018); carbobenzoxyfenilalanina clorometilcetona (ZPCK, siglas en ingles) (Lemos et al., 2000); el fluoruro de fenilmetilsulfonilo (PMSF) (Tsai et al., 1986; Hernández-Cortes et al., 1997; Omondi, 2005; Bibo-Verdugo et al., 2015; Manriquez-Santos et al., 2018); inhibidor de tripsina derivado de la soya (SBTI) (Tsai et al., 1986; Manriquez-Santos et al., 2018); y la Z-Lalaniglicil-L-fenilalanin-clorocetona (ZAGPCK, siglas en inglés) (Tsai et al., 1986; Chen et al., 1991).
Conocer la estructura, función, características fisicoquímicas de umbrales de actividad, sustratos de reacción, así como inhibición, nos pueden ayudar a caracterizar de una forma adecuada a esta enzima, lo que conlleva a pensar en la formulación de alimentos funcionales para las especies de interés, los posibles recursos con los que se alimentan estos organismos, o hasta su potencial como biomolécula en procesos biotecnológicos para el tratamiento y uso de diferentes sustratos. Así que, desde el conocimiento básico fisiológico hasta la aplicación industrial, el comprender a este tipo de enzima proporcionará un avance en su estudio y denotará caminos de investigación y aplicación.
Función y acción de la quimotripsina
Si bien se ha tenido registro de una actividad enzimática tipo quimotripsina desde la década de 1980 con los estudios de Galgani et al. (1984), siempre se ha considerado como una enzima con baja actividad catalítica en los crustáceos (García-Carreño et al., 1994; Cruz-Suarez, 1996); incluso se ha cuestionado su presencia en estos organismos, como en la investigación de Lee et al. (1984), donde especificaron que la actividad enzimática de tipo quimotripsina era inexistente en juveniles de P. monodon, similar a lo reportado en otras especies de crustáceos como H. americanus (Brockerhoff et al., 1970), Lithodesa esquispinus y Paralithodescam tschaticus (Galgani & Nagayama, 1987), donde se llega a la misma conclusión. Posiblemente dado a que no se detectó en las primeras investigaciones la actividad de esta enzima, hubo una disminución del interés por estudios relacionados con ella (García-Carreño et al., 1994; Von Elert et al., 2004; Omondi, 2005), lo que provocó un retraso en el acervo de información de esta enzima, comparado con la tripsina (Muhlia-Almazán et al., 2008). Debido a lo anterior, se ha generado un vacío de información sobre mecanismos de acción de quimiotripsina en procesos de digestión en crustáceos (Bibo-Verdugo et al., 2015; Navarrete del Toro & García Carreño, 2019).
Esta falta de información se hace más evidente al comparar la información disponible de la quimotripsina con respecto a la de tripsina; la cual ha sido la enzima digestiva más estudiada en los crustáceos y es considerada la responsable de aproximadamente el 60% de la actividad proteolítica digestiva en estos organismos (Vega-Villasante et al., 1995; Albuquerque-Cavalcanti et al., 2001; Carrillo-Farnés et al., 2007; Muhlia- Almazan et al., 2008). La importancia que se le ha dado a la tripsina se debe principalmente a que fue la primer proteasa detectada y caracterizada en los crustáceos (Muhlia Almazán et al., 2008; Sainz-Hernandez & Cordova-Murueta, 2009). Para su detección comúnmente se utilizan las técnicas de Erlanger et al. (1961), el cual utiliza clorohidrato de benzoil-DL-arginin 4-nitroanilida (BAPNA); y la de Hummel (1959), donde se utiliza clorhidrato de tosil-arginina-metilester (TAME). Ambos métodos se desarrollaron para la detección de tripsina en otros organismos, sin embargo, se ha ratificado su utilización para la detección de la quimiotripsina en crustáceos (Brockerhoff et al., 1970; Sainz et al., 2004; Von Elert et al., 2004; Omondi, 2005; Navarrete del Toro et al., 2011).
No fue hasta el desarrollo de otros sustratos, tales como el SAAPNA, que fue posible detectar la presencia de la actividad hidrolítica de la quimotripsina (García-Carreño et al., 1994). A pesar de esto, las investigaciones realizadas sobre esta enzima en crustáceos continuaban enfocándose en la detección y análisis de tripsina y dejaban de lado los análisis sobre la quimotripsina, siendo considerada como una enzima complementaria a la anterior y de baja actividad (Muhlia-Almazán et al., 2008; Sainz Hernández & Córdova-Murueta, 2009).
El probable motivo por el cual la enzima no hidroliza el sustrato BTEE es el expuesto por Tsai et al. (1986), donde se menciona que si bien el BTEE presenta los aminoácidos sobre los cuales la quimotripsina actúa, carece de otros aminoácidos que interactúan de manera secundaria con la enzima para que esta pueda llevar a cabo su función, esto lo menciona también Van Wormhoudt et al. (1992), cuando reporta que la quimotripsina de crustáceos es más reactiva a sustratos naturales que sintéticos, por la sola longitud de las cadenas polipeptídicas.
Lo anterior ha provocado que se considere a la tripsina como la proteasa responsable del mayor porcentaje de hidrólisis de proteínas (Carrillo-Farnés et al., 2007; Muhlia Almazán et al., 2008). Sin embargo, estudios posteriores consideran que la enzima que posee una mayor capacidad de hidrólisis es la quimotripsina (Tsai et al., 1986; Buarque et al., 2010; Navarrete del Toro et al., 2011; Gora et al., 2018), y no se le ha dado mayor importancia a esta enzima. Por tal motivo, se observan vacíos de información y surgen nuevas interrogantes alrededor de la actividad de esta enzima, debido a que la falta de información obliga a los investigadores a usar modelos de actividad enzimática de otros grupos de organismos (Navarrete del Toro & García-Carreño, 2019), con lo que se establece una área de oportunidad para generar conocimiento nuevo y básico que incida sobre los estudios de la fisiología digestiva de este grupo de organismos tan importante como fuente de alimentos para el ser humano.
Dentro de las nuevas vertientes de estudio sobre la quimotripsina se encuentra su función dentro de la actividad colagenolítica (Navarrete del Toro et al., 2015), que implica revisión desde la clasificación hasta las aplicaciones, y en la actualidad a través de equipos más precisos, conocimientos generados y adaptación de las técnicas hacen factible poder llegar a resultados específicos.
La función colagenolítica de la quimotripsina le ofrece una similitud con la enzima braquiurina (Hernández-Cortes et al., 1997; Navarrete del Toro et al., 2015); en este sentido Rudenskaya (2003) propone una aproximación para la separación de la quimotripsina y la braquiurina en dos grupos de enzimas distintas, ya que al analizar la estructura de la cadena de aminoácidos que integran a las braquiurinas se ha observado que existen diferencias con la quimotripsina en las cadenas polipeptídicas, principalmente en los aminoácidos encargados de anclar la enzima a la cadena polipeptídica a hidrolizar. Contrario a ello, Navarrete del Toro & García-Carreño (2019) establecen que la clasificación de la braquiurinas es incorrecta y no debería ser considerada como un grupo de enzimas distintas a la quimotripsina, pues en los crustáceos la actividad colagenolítica de la quimotripsina es una generalidad. Debido a estas posturas distintas y la falta de información más precisa a este respecto, se sugiere que ha estos grupos se les deberían llamar enzimas digestivas con actividad tipo quimotripsina (Navarrete del Toro & García-Carreño, 2019).
Quimotripsina en crustáceos
Si bien, existen pocos estudios de la quimotripsina en las especies de crustáceos de importancia económica, esto se repite en otros grupos de organismos acuáticos como por ejemplo los peces (Lauff & Hofer, 1984; Rungruangsk-Torrissen et al., 2006; Castillo-Yañez et al., 2009; Hadj Ali et al., 2010). En este grupo, la quimotripsina está compuesta por una sola cadena polipeptídica (Lauff & Hofer, 1984; Zhou et al., 2011), al igual que en los crustáceos (Hernández-Cortes et al., 1997; Navarrete del Toro et al., 2015), y los estudios realizados, principalmente se han abocado a la comparación de la actividad de la quimotripsina entre organismos de este grupo, usando estándares de la enzima derivada de rumiantes (Tsukada & Blow, 1985). De acuerdo con estos estudios, se ha observado que la quimotripsina ha demostrado tener una mayor actividad hidrolítica que su símil en mamíferos (Lauff & Hofer, 1984; Celis, 2003; RungruangskTorrissen et al., 2006; Zhou et al., 2011; Navarrete del Toro et al., 2015). Como ya se mencionó, en los crustáceos de importancia comerciallas investigaciones sobre el estudio de la quimotripsina, a partir del año 2000, se han enfocado principalmente en especies como P. chinensis (Shi et al., 2008), P. subtilis (Buarque et al., 2010), P. vannamei (Navarrete del Toro et al., 2011), así como también se han llevado a cabo estudios sobre esta enzima en especies que presentan potencial para ser aprovechadas en condiciones de cultivo, tales como P. indicus (Omondi, 2005), P. californiensis (Navarrete del Toro et al., 2015; Torres-Ochoa, 2020), y M. tenellum (Espinosa-Chaurand et al., 2017); esto debido a que es de gran importancia contar con información sobre dinámica enzimática y la fisiología digestiva de los organismos (Gamboa-Delgado et al., 2003; Simon, 2009) para incidir y utilizar su potencial fisiológico dentro de la formulación de alimentos balanceados (Carrillo-Farnés et al., 2007; Simon, 2009; Buarque et al., 2010) y en consecuencia incrementar el rendimiento en los cultivos comerciales. Este potencial fisiológico digestivo en los crustáceos es evidenciado con los resultados de la actividad de quimotripsina durante la digestión de las proteínas, pues mediante su actividad se liberan polipéptidos más pequeños sobre los cuales actuaran otras enzimas para la obtención de los distintos aminoácidos presentes (Tsai et al., 1991; Navarrete del Toro & García-Carreño, 2019). Se han realizado análisis de la actividad de la quimotripsina entre los organismos silvestres y organismos en sistemas de cultivo, como el realizado por Da Silva et al. (2014) en M. amazonicum, donde reportan que la actividad enzimática de quimotripsina, y en general de proteasas, es mayor en organismos en cultivo; contrario a ello, en P. californiensis, Torres-Ochoa (2020) observó que la actividad de esta enzima era menor en organismos cultivados que en los organismos silvestres. Estas discrepancias podrían deberse a dos situaciones particulares, el tipo de alimento o sustrato y el momento de consumo o tiempo entre alimentaciones (inanición esporádica); se ha mencionado que la actividad quimotripsina se ha podido observar mejor a partir de sustratos más específicos, como el SAAPNA, y en diferente magnitud de acuerdo al tipo de ingrediente o dieta evaluada, lo cual en organismos cultivados es supervisado y garantizado, promoviendo una estabilidad en la dinámica y ciclo digestivo de estos organismos, contrario a lo que puede ocurrir con un organismo silvestre que consume lo que tenga a disposición, cuando lo tiene a disposición y generalmente solo uno o dos ingredientes diferentes, lo que llevaría a la posible explicación donde se desconoce totalmente el estado de alimentación y alimento de las muestras silvestres en estos estudios.
En el caso de inanición, existe la posibilidad que los organismos silvestres presenten una mayor reserva de zimógenos, los cuales solo pueden ser activados en la presencia del sustrato, por lo cual puedan estar preparados para el procesamiento de estos sustratos, mientras que los organismos alimentados presentan valores menores pues constantemente están utilizando las enzimas para los procesos digestivos (Gora et al., 2018; Torres-Ochoa, 2020). Gora et al. (2018) realizaron un estudio con P. homarus, en donde evaluaron las diferencias en la actividad enzimática bajo esquemas de inanición y dietas, reportando que los organismos alimentados presentaban una actividad enzimática menor que aquellos en inanición. Lo anterior es posible debido a que los organismos silvestres puedan pasar periodos de inanición al no disponer de alimento y al encontrarlo deben ingerirlo rápidamente para evitar la competencia con otros animales. Por ello, es necesario que cuenten con una reserva alta de zimógenos, los cuales al ser activados sean capaces de hidrolizar rápidamente los alimentos para aprovechar al máximo los nutrientes disponibles.
CONCLUSIONES
Hasta el momento la quimotripsina en los crustáceos es considerada como una enzima con nula o baja actividad dentro de la dinámica enzimática digestiva en estas especies; sin embargo, su estudio es de suma importancia para comprender sobre la biodisponibilidad de los aminoácidos sobre todo del triptófano, tirosina y fenilalanina. Así como comprender el mecanismo de hidrólisis de residuos grandes en los que se involucra la presencia de los aminoácidos esenciales para estas especies tales como la metionina y leucina. Debido al avance de las técnicas para la valoración de la actividad enzimática y uso de sustratos sintéticos como el SAAPNA, ha sido posible por un lado detectar la presencia de esta enzima en los crustáceos y, por otro comprender con más detalle la fisiología digestiva de estas especies. Lo anterior servirá para definir directrices nutricionales en las que sea posible optimizar y aprovechar de manera eficiente los ingredientes dentro de los alimentos funcionales, establecer correlaciones de alimentación y estudiar el comportamiento en organismos, tanto silvestres como de cultivo, y permitirá explorar nuevos usos biotecnológicos de esta enzima y su posible aplicación en la hidrólisis de proteínas.
