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<article-title xml:lang="es"><![CDATA[Efecto del tratamiento térmico en la humectación de películas comestibles de proteína aislada de suero de leche y goma de mezquite (Prosopis spp.)]]></article-title>
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<abstract abstract-type="short" xml:lang="en"><p><![CDATA[Edible films and coatings are used to improve the quality of food products by acting as barriers against gases, moisture and aromas, delaying reactions of deterioration and prolonging the useful life of food. To form the films, biopolymers are used alone or mixed to take advantage of the characteristics of these materials and their possible interactions for better barrier properties. In this study, films made of protein isolated from whey (WPI) and mesquite (Prosopis spp.) gum (GM) were made, and the effect of heat treatment on their wettability was assessed. Determinations were contact angle, heat transitions by differential scanning calorimetry (DSC) and the interactions polysaccharide-protein by infrared spectroscopy (FT-IR). The results indicated that heat denaturalization and an increase in the proportion of GM in the films reduced humectation properties. Enthalpy and melting temperature increased with an increase of GM in the mixtures. The FT-IR spectra confirmed the interactions protein-polysaccharide and protein-protein, by the modifications in the bands of the hydroxyl group (-OH), in the C-H, C-O, C-C bonds, and in the thiol (-SH) groups. The results of this study confirmed the potential use of WPI and GM mixtures to obtain edible films.]]></p></abstract>
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</front><body><![CDATA[  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="4">Ciencia de los alimentos</font></p>  	    <p>&nbsp;</p>  	    <p align="center"><font face="verdana" size="4"><b>Efecto del tratamiento t&eacute;rmico en la humectaci&oacute;n de pel&iacute;culas comestibles de prote&iacute;na aislada de suero de leche y goma de mezquite <i>(Prosopis</i></b> <b>spp.)</b></font></p>  	    <p>&nbsp;</p>  	    <p align="center"><font face="verdana" size="3"><b>Thermal treatment effect on wettability of edible films from whey protein isolated and mesquite  <i>(Prosopis</i> spp.) gum</b></font></p>      <p>&nbsp;</p>  	    <p align="center"><font face="verdana" size="2"><b>Mart&iacute;n R. Porras&#45;God&iacute;nez<sup>1</sup>, Ruth Pedroza&#45;Islas<sup>2*</sup>, Guadalupe Franco&#45;Rodr&iacute;guez<sup>3</sup>, Eduardo San Mart&iacute;n&#45;Mart&iacute;nez<sup>1</sup></b></font></p>  	    <p>&nbsp;</p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2"><sup><i>1</i></sup> <i>Centro de Investigaci&oacute;n en Ciencia Aplicada y Tecnolog&iacute;a Avanzada del Instituto Polit&eacute;cnico Nacional. Legaria 694. Colonia Irrigaci&oacute;n. 11500. D.F., M&eacute;xico.</i> (<a href="mailto:contacmart@hotmail.com">contacmart@hotmail.com</a>, <a href="mailto:sanmartinedu@hotmail.com">sanmartinedu@hotmail.com</a>).</font></p>  	    ]]></body>
<body><![CDATA[<p align="justify"><font face="verdana" size="2"><sup><i>2</i></sup> <i>Universidad Iberoamericana. Paseo de la Reforma 880. Colonia Lomas de Santa Fe. 01219. D.F., M&eacute;xico.</i> <i>* Autor responsable</i> (<a href="mailto:ruth.pedroza@ibero.mx">ruth.pedroza@ibero.mx</a>).</font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2"><sup><i>3</i></sup> <i>Facultad de Estudios Superiores Cuautitl&aacute;n. Universidad Nacional Aut&oacute;noma de M&eacute;xico. Avenida 1&deg; de Mayo s/n, Colonia Santa Mar&iacute;a las Torres. 54740. Cuautitl&aacute;n Izcalli, Estado de M&eacute;xico, M&eacute;xico</i>. (<a href="mailto:guadalupana_2@yahoo.com.mx">guadalupana_2@yahoo.com.mx</a>).</font></p>  	    <p>&nbsp;</p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2">Recibido: julio, 2014.    <br> 	Aprobado: noviembre, 2014.</font></p>  	    <p>&nbsp;</p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2"><b>Resumen</b></font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2">Las pel&iacute;culas y recubrimientos comestibles se usan para mejorar la calidad de los productos alimenticios al actuar como barrera contra gases, humedad y aromas, retardar las reacciones de deterioro y prolongar la vida &uacute;til de los alimentos. Para formar las pel&iacute;culas se usan biopol&iacute;meros solos o mezclados, aprovechando las caracter&iacute;sticas de estos materiales y sus posibles interacciones en favor de mejores propiedades barrera. En este estudio se elaboraron pel&iacute;culas compuestas de prote&iacute;na aislada de suero de leche (WPI) y goma de mezquite <i>(Prosopis</i> spp.) (GM) y se evalu&oacute; el efecto del tratamiento t&eacute;rmico en la humectaci&oacute;n, determinado por &aacute;ngulo de contacto, las transiciones t&eacute;rmicas por calorimetr&iacute;a diferencial de barrido (DSC) y las interacciones prote&iacute;na&#45;polisac&aacute;rido, por an&aacute;lisis de espectroscopia de infrarrojo (FT&#45;IR). Los resultados indicaron que la desnaturalizaci&oacute;n t&eacute;rmica y el incremento de la proporci&oacute;n de GM en las pel&iacute;culas redujeron las propiedades de humectaci&oacute;n. La entalpia y la temperatura de fusi&oacute;n se incrementaron con el aumento de GM en las mezclas. Los espectros FT&#45;IR confirmaron las interacciones prote&iacute;na&#45;polisac&aacute;rido y prote&iacute;na&#45;prote&iacute;na, por la modificaci&oacute;n en las bandas de los grupos hidroxilo (&#45;OH), de los enlaces C&#45;H, C&#45;O, C&#45;C y de los grupos tiol (&#45;SH). Los resultados de este estudio confirmaron el potencial de uso de mezclas de WPI y GM para obtener pel&iacute;culas comestibles.</font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2"><b>Palabras clave:</b> Pel&iacute;culas comestibles, prote&iacute;na aislada de suero de leche goma de mezquite, humectaci&oacute;n.</font></p>  	    <p>&nbsp;</p>  	    ]]></body>
<body><![CDATA[<p align="justify"><font face="verdana" size="2"><b>Abstract</b></font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2">Edible films and coatings are used to improve the quality of food products by acting as barriers against gases, moisture and aromas, delaying reactions of deterioration and prolonging the useful life of food. To form the films, biopolymers are used alone or mixed to take advantage of the characteristics of these materials and their possible interactions for better barrier properties. In this study, films made of protein isolated from whey (WPI) and mesquite <i>(Prosopis</i> spp.) gum (GM) were made, and the effect of heat treatment on their wettability was assessed. Determinations were contact angle, heat transitions by differential scanning calorimetry (DSC) and the interactions polysaccharide&#45;protein by infrared spectroscopy (FT&#45;IR). The results indicated that heat denaturalization and an increase in the proportion of GM in the films reduced humectation properties. Enthalpy and melting temperature increased with an increase of GM in the mixtures. The FT&#45;IR spectra confirmed the interactions protein&#45;polysaccharide and protein&#45;protein, by the modifications in the bands of the hydroxyl group (&#45;OH), in the C&#45;H, C&#45;O, C&#45;C bonds, and in the thiol (&#45;SH) groups. The results of this study confirmed the potential use of WPI and GM mixtures to obtain edible films.</font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2"><b>Key words:</b> Edible films, whey protein isolate, mesquite gum, humectation.</font></p>  	    <p>&nbsp;</p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2"><b>INTRODUCCI&Oacute;N</b></font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2">Las pel&iacute;culas comestibles pueden aumentar la vida de anaquel de los alimentos y mejorar las caracter&iacute;sticas sensoriales, ya que act&uacute;an como una barrera contra la migraci&oacute;n de nutrimentos, humedad y solutos e incluso pueden usarse para incorporar aditivos (Kim y Ustunol, 2001). Un inter&eacute;s adicional es la b&uacute;squeda para reducir la contaminaci&oacute;n ambiental causada por materiales sint&eacute;ticos empleados en envolturas altamente especializadas (Pereda <i>et al.,</i> 2012), las que podr&iacute;an ser sustituidas por pel&iacute;culas comestibles y biodegradables.</font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2">Los materiales m&aacute;s empleados para obtener pel&iacute;culas comestibles son las prote&iacute;nas y los polisac&aacute;ridos, por su capacidad de formar una matriz continua adem&aacute;s de ser recursos naturales renovables y abundantes (Ghanbarzadeh <i>et al.,</i> 2010; Vu <i>et al.,</i> 2011). La prote&iacute;na aislada del suero de leche (WPI) con un contenido de prote&iacute;na mayor al 90 % es obtenida como el subproducto del procesamiento de los quesos, se usa con &eacute;xito como materia prima para la elaborar este tipo de pel&iacute;culas, y ofrece una excelente barrera al ox&iacute;geno a humedades relativas bajas e intermedias y alta permeabilidad al vapor por su naturaleza hidrof&iacute;lica (P&eacute;rez&#45;Gago y Krochta, 2002).</font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2">La necesidad de mejorar las propiedades tecnol&oacute;gicas de pel&iacute;culas basadas en un solo material como prote&iacute;nas y polisac&aacute;ridos ha generado el dise&ntilde;o de pel&iacute;culas a partir de sus mezclas combinando las ventajas de cada material (Os&eacute;s <i>et al.,</i> 2009a). Tambi&eacute;n se han evaluado los efectos de factores f&iacute;sicos (tratamiento t&eacute;rmico, pH, fuerza i&oacute;nica) sobre las propiedades funcionales de las prote&iacute;nas (Chanasattru <i>et al.,</i> 2007). La incorporaci&oacute;n de l&iacute;pidos se evalu&oacute; en la formulaci&oacute;n de pel&iacute;culas para aumentar las propiedades de barrera a la humedad, pero las reacciones de oxidaci&oacute;n limitan significativamente su empleo (Kim y Ustunol, 2001).</font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2">La goma de mezquite (GM) es un exudado natural producido por &aacute;rboles de mezquite <i>(Prosopis</i> spp.); es una sal neutra de polisac&aacute;rido ramificado de naturaleza &aacute;cida formado por un n&uacute;cleo de residuos de <i>&#946;</i>&#45;D&#45;galactosa y cadenas laterales de oligosac&aacute;ridos (P&eacute;rez&#45;Orozco <i>et al.,</i> 2011), que contiene una fracci&oacute;n prote&iacute;nica mayor a 6 % (Bosquez&#45;Molina <i>et al.,</i> 2003). La GM forma pel&iacute;culas con buenas propiedades barrera al vapor de agua, cuando se combina con peque&ntilde;as proporciones de materiales lip&iacute;dicos (D&iacute;az&#45;Sobac <i>et al.,</i> 2002). Adem&aacute;s puede mejorar la flexibilidad de las pel&iacute;culas de WPI, proporcionando propiedades de menor esfuerzo y de mayor elongaci&oacute;n a la ruptura, con potencial de uso como un plastificante (Os&eacute;s <i>et al.,</i> 2009a). Sin embargo, es importante evaluar otras caracter&iacute;sticas como la humectaci&oacute;n ya que modifica las propiedades barrera de la pel&iacute;cula, por lo cual los objetivos del presente estudio fueron evaluar el efecto del tratamiento t&eacute;rmico sobre las propiedades de humectaci&oacute;n y el comportamiento t&eacute;rmico de las pel&iacute;culas a base de WPI&#45;GM, as&iacute; como la naturaleza de las interacciones prote&iacute;na&#45;polisac&aacute;rido involucradas en la respuesta.</font></p>  	    <p>&nbsp;</p>  	    ]]></body>
<body><![CDATA[<p align="justify"><font face="verdana" size="2"><b>MATERIALES Y M&Eacute;TODOS</b></font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2"><b>Reactivos y materiales</b></font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2">En la elaboraci&oacute;n de las pel&iacute;culas se us&oacute; WPI (Bi&#45;Pro, contenido prote&iacute;nico &asymp;90 %, Davisco Foods International, EE.UU.) y GM (Natural Products, M&eacute;xico). Como plastificante se us&oacute; sorbitol (Panreac Qu&iacute;mica S.A., Espa&ntilde;a).</font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2"><b>Obtenci&oacute;n de las dispersiones</b></font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2">Las dispersiones acuosas de WPI y GM se prepararon al 10 % (p/p) y se almacenaron a 5 &deg;C por 24 h para su completa hidrataci&oacute;n. Las dispersiones de WPI se calentaron mediante un ba&ntilde;o con agitaci&oacute;n a 90 &deg;C por 20 min (P&eacute;rez&#45;Gago y Krochta, 2002). Las dispersiones de GM se trataron a 80 &deg;C por 15 min (P&eacute;rez&#45;Orozco <i>et al.,</i> 2011). Para muestras testigo se omiti&oacute; el tratamiento t&eacute;rmico en las dispersiones de WPI y en las de GM. Como plastificante se us&oacute; sorbitol en 30 % (p/p con respecto a los hidrocoloides) y se incorpor&oacute; en la dispersi&oacute;n de GM. Despu&eacute;s se elaboraron mezclas de las dispersiones acuosas en las siguientes proporciones de WPI&#45;GM: 91&#45;9, 93&#45;7, 95&#45;5, 97&#45;3, 99&#45;1, con un agitador magn&eacute;tico por 10 min, a velocidad constante y se us&oacute; una bomba de vac&iacute;o para eliminar las burbujas de aire. El pH de cada una de las dispersiones se determin&oacute; con un potenci&oacute;metro (Corning Instruments, EE.UU.).</font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2"><b>Evaluaci&oacute;n de potencial zeta</b> <b>(z)</b></font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2">Las dispersiones acuosas de WPI y GM fueron analizadas con un equipo Zetasiser Nano&#45;ZS (Malvern Instruments, Worcestershire, UK) para determinar su potencial&#45;z (Garc&iacute;a&#45; M&aacute;rquez <i>et al.,</i> 2014). Las mediciones se realizaron por triplicado y a 25 &deg;C.</font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2"><b>Preparaci&oacute;n de las pel&iacute;culas</b></font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2">Doce g de soluci&oacute;n WPI&#45;GM se vertieron sobre placas niveladas de policloruro de vinilo, las cuales fueron acopladas con un anillo de 12 cm de di&aacute;metro para delimitar los bordes. Despu&eacute;s la soluci&oacute;n se sec&oacute; 24 h a 20 &deg;C. Las pel&iacute;culas se acondicionaron a una humedad relativa de 50&plusmn;1 % (Os&eacute;s <i>et al.,</i> 2009b).</font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2"><b>Evaluaci&oacute;n de las propiedades de humectaci&oacute;n</b></font></p>  	    ]]></body>
<body><![CDATA[<p align="justify"><font face="verdana" size="2">El &aacute;ngulo de contacto formado entre una gota de agua y una de las caras superficiales de las pel&iacute;culas (la expuesta al aire de secado) se cuantific&oacute; con un goni&oacute;metro (TANTEC, EUA). La medici&oacute;n del &aacute;ngulo de contacto aparente (Marmur, 2006) correspondi&oacute; al m&eacute;todo de la gota dispuesta (Kwok y Newman, 1999), donde una gota de agua desionizada (20 <i>&micro;</i>L) se dej&oacute; caer a 5 mm de altura sobre la pel&iacute;cula colocada horizontalmente. Cada evaluaci&oacute;n se realiz&oacute; a 20&plusmn;1 &deg;C, por cuadruplicado.</font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2"><b>Determinaci&oacute;n del comportamiento t&eacute;rmico</b></font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2">Las determinaciones del comportamiento t&eacute;rmico de las pel&iacute;culas WPI&#45;GM se realizaron con un microcalor&iacute;metro diferencial de barrido (DSC) (Micro DSC 3.2 Setaram Scientific, EE.UU.). Las pel&iacute;culas se trituraron, pesaron (aproximadamente 0.2 g por muestra) y se depositaron en celdas de acero inoxidable selladas herm&eacute;ticamente (Hatakeyama y Quinn, 2000). Las muestras se calentaron aplicando una rampa de calentamiento de 25 a 105 &deg;C con 0.5 &deg;C min<sup>&#45;1</sup>. El microcalor&iacute;metro DSC se calibr&oacute; con un est&aacute;ndar de Indio caracterizado por una temperatura de fusi&oacute;n de 156.6 &deg;C y una entalpia asociada de 28.71 J g<sup>&#45;1</sup> (TA Instruments, New Castle, DE, EE.UU.) (Ramos <i>et al.,</i> 2013). Una celda con al&uacute;mina (Al<sub>2</sub>O<sub>3</sub>) se us&oacute; como referencia. El software SETSOF (Setaram Scientific, EE.UU.) se emple&oacute; para obtener las transiciones t&eacute;rmicas: Temperatura onset (T<sub>o</sub>), temperatura de fusi&oacute;n (T<sub>f</sub>) y la entalpia de fusi&oacute;n (&#916;H<sub>f</sub>). Cada evaluaci&oacute;n fue realizada por duplicado.</font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2"><b>An&aacute;lisis de espectroscopia de infrarrojo</b></font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2">Los espectros de las pel&iacute;culas se determinaron usando un espectr&oacute;metro de infrarrojos Cary 630 por Transformadas de Fourier (FT&#45;IR, Agilent Technologies, EE.UU.) en modo de reflectancia total atenuada (ATR). El espectro FT&#45;IR fue obtenido en un intervalo de longitud de onda de 600 a 4000 cm<sup>&#45;1</sup> usando 16 barridos a una resoluci&oacute;n de 18 cm<sup>&#45;</sup> <sup>1</sup>. Tres r&eacute;plicas por tratamiento fueron recolectadas, y para el an&aacute;lisis se seleccionaron cuatro regiones espectrales: 800&#45;1150 para determinar la presencia de grupos C&#45;C, C&#45;O y C&#45;H; 1600&#45;1900 cm<sup>&#45;1</sup> para determinar la presencia de amidas primarias, secundarias; los grupos &#45;SH se evaluaron entre 2200&#45;1900 cm<sup>&#45;1</sup>; y de 3000&#45;3600 cm<sup>&#45;1</sup>, por su relevancia para determinar grupos &#45;OH (Barth, 2007).</font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2"><b>An&aacute;lisis estad&iacute;stico de los resultados</b></font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2">El dise&ntilde;o experimental fue unifactorial, el factor fue la variaci&oacute;n de concentraci&oacute;n de WPI en relaci&oacute;n a GM, y se mantuvo una concentraci&oacute;n de 10 % (p/p) en la dispersi&oacute;n. Los tratamientos fueron cinco niveles de concentraci&oacute;n (WPI&#45;GM: 919, 93&#45;7, 95&#45;5, 97&#45;3, 99&#45;1). Los resultados se analizaron con un ANDEVA, se us&oacute; la distribuci&oacute;n <i>t</i> de Student, y las medias de los tratamientos se compararon con la prueba de Tukey (p&le;0.05) usando Minitab versi&oacute;n 16 para Windows (Minitab, Inc.).</font></p>  	    <p>&nbsp;</p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2"><b>RESULTADOS Y DISCUSI&Oacute;N</b></font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2">Tanto la WPI como la GM fueron compatibles en soluci&oacute;n y pudieron mezclarse sin separaci&oacute;n de fases aparente. Las pel&iacute;culas obtenidas fueron transl&uacute;cidas, flexibles (cuando se aplic&oacute; un tratamiento t&eacute;rmico), homog&eacute;neas sin que se detectaran poros o rupturas.</font></p>  	    ]]></body>
<body><![CDATA[<p align="justify"><font face="verdana" size="2">Las prote&iacute;nas del WPI pueden formar redes tridimensionales que atrapan agua y otros componentes solubles (Chanasattru <i>et al.,</i> 2007) y forman geles cuando son previamente calentadas para inducir el desdoblamiento molecular, lo cual permite la exposici&oacute;n de sus grupos sufhidrilo internos as&iacute; como de los grupos hidrof&oacute;bicos. Este desdoblamiento da lugar a interacciones intermoleculares prote&iacute;na&#45;prote&iacute;na (fuerzas entr&oacute;picas e interacciones dipolares y electrost&aacute;ticas), las que junto con las reacciones de intercambio interacciones sulfhidrilo/disulfuro, est&aacute;n involucradas en la formaci&oacute;n de las matrices que resultan en pel&iacute;culas (Guckian <i>et al.,</i> 2006).</font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2">Las pel&iacute;culas obtenidas con las mezclas WPI&#45;GM pudieron despegarse de las placas con facilidad pero aquellas sin tratamiento t&eacute;rmico, aunque conten&iacute;an sorbitol como plastificante, fueron fr&aacute;giles lo que requiri&oacute; un manejo cuidadoso para el desprendimiento de la superficie de soporte y para las evaluaciones posteriores. Cuando prote&iacute;nas globulares nativas son dispersas en agua a pH neutral, no se forman de una matriz estructural porque las fuerzas repulsivas intermoleculares son mayores que las atractivas (Byant y McClements, 1998).</font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2"><b>Evaluaci&oacute;n del potencial zeta</b></font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2">Las prote&iacute;nas y polisac&aacute;ridos en soluci&oacute;n presentan una carga el&eacute;ctrica generada por la presencia de grupos ionizables y las condiciones de la soluci&oacute;n como pH, concentraci&oacute;n y disponibilidad de contraiones. El potencial z o potencial el&eacute;ctrico de superficie de mezclas de WPI y GM en diferente proporci&oacute;n se presenta en el <a href="#c1">Cuadro 1</a>; las temperaturas de 20 y 90 &deg;C corresponden a las condiciones de tratamiento t&eacute;rmico de la soluci&oacute;n polim&eacute;rica.</font></p>  	    <p align="center"><font face="verdana" size="2"><a name="c1"></a></font></p>  	    <p align="center"><font face="verdana" size="2"><img src="/img/revistas/agro/v49n1/a1c1.jpg"></font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2">Seg&uacute;n Loveday <i>et al.</i> (2014), la estabilizaci&oacute;n de agregados de hidrocoloides con prote&iacute;nas como la WPI con polisac&aacute;ridos ocurre principalmente por interacciones electrost&aacute;ticas. Estas interacciones son afectadas por la proporci&oacute;n entre biopol&iacute;meros, el pH y el punto isoel&eacute;ctrico (pI) y modifican el potencial z. El tratamiento t&eacute;rmico a 90 &deg;C de WPI aument&oacute; la carga neta de todas las mezclas por el desdoblamiento de las cadenas prote&iacute;nicas y la exposici&oacute;n de sus residuos &aacute;cidos (<a href="#c1">Cuadro 1</a>), los que a pH&gt;pI est&aacute;n ionizados; tambi&eacute;n quedan expuestos otros sitios reactivos (amino&aacute;cidos) lo que aumenta las probabilidades de interacciones con los polisac&aacute;ridos. En estos &uacute;ltimos, tambi&eacute;n ocurre una ionizaci&oacute;n de los grupos &aacute;cidos que adquieren carga negativa (&#151;COO<sup>&#45;</sup>) (<a href="#c1">Cuadro 1</a>). La interacci&oacute;n entre polisac&aacute;ridos ani&oacute;nicos con prote&iacute;nas ani&oacute;nicas (pH&gt; pI) ocurre por las interacciones entre los sitios reactivos ani&oacute;nicos de los polisac&aacute;ridos y los pocos sitios reactivos cati&oacute;nicos de las prote&iacute;nas, formando agregados ani&oacute;nicos prote&iacute;na&#45;polisac&aacute;rido, donde la proporci&oacute;n del polisac&aacute;rido tiene una funci&oacute;n relevante en la solubilidad de los agregados (Tolstoguzov, 2006). En ambos casos, con o sin tratamiento t&eacute;rmico se obtuvo un valor m&aacute;ximo negativo para la mezcla WPI&#45;GM 95&#45;5. Cabe mencionar que el pH de las dispersiones WPI&#45;GM se mantuvo en un intervalo de 6.86 a 6.70, donde el aumento en la proporci&oacute;n de GM en la mezcla disminuy&oacute; progresivamente este par&aacute;metro. Para las dispersiones acuosas de los biopol&iacute;meros estudiados, se encontr&oacute; que al calentar la de GM (80 &deg;C/15 min) el pH pas&oacute; de 5.3 a 4.8 y el potencial z de &#45;15.23 mV a &#45;17.1 mV, mientras que para la dispersi&oacute;n de WPI los valores de pH variaron de 6.8 a 6.6 (90 &deg;C/20 min), y los del potencial 2 fueron de &#45;15.80 mV a &#45;28.33 mV, respectivamente, coincidiendo con lo encontrado por Kov&aacute;&#269;ov&aacute; <i>et al.</i> (2009) y Klein <i>et al.,</i> (2010) en dispersiones de WPI.</font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2"><b>Humectaci&oacute;n de las pel&iacute;culas experimentales</b></font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2">La medici&oacute;n del &aacute;ngulo de contacto, el cual se refiere al &aacute;ngulo formado entre la gota de agua depositada y la pel&iacute;cula, y los datos obtenidos, son indicadores directos de la capacidad de humectaci&oacute;n de una superficie (Carneiro&#45;da&#45;Cunha <i>et al.,</i> 2009; Kokoska <i>et al.,</i> 2010); tambi&eacute;n puede interpretarse como el grado de hidrofobicidad del material de contacto. Los resultados obtenidos para el par&aacute;metro de humectaci&oacute;n de las pel&iacute;culas elaboradas con WPI&#45;GM se muestran en el <a href="#c2">Cuadro 2</a>.</font></p>  	    <p align="center"><font face="verdana" size="2"><a name="c2"></a></font></p>  	    ]]></body>
<body><![CDATA[<p align="center"><font face="verdana" size="2"><img src="/img/revistas/agro/v49n1/a1c2.jpg"></font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2">Existe una diferencia en la humectaci&oacute;n por efecto del tratamiento t&eacute;rmico de las soluciones, es decir, la exposici&oacute;n al calor disminuy&oacute; la humectaci&oacute;n de la pel&iacute;cula. Esto coincide con lo observado por Guckian <i>et al.</i> (2006) de que las pel&iacute;culas de WPI sin tratamiento t&eacute;rmico son solubles, mientras que al aplicar calor a las soluciones de WPI se obtienen pel&iacute;culas insolubles.</font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2">Al calentar las prote&iacute;nas del suero l&aacute;cteo a 80 &deg;C a pH neutral, ocurre un desdoblamiento de la estructura globular exponiendo los grupos libres tiol (&#151;SH) reactivos, y la desnaturalizaci&oacute;n puede ser completada en 12.5 min de exposici&oacute;n al calor (Baier <i>et al.,</i> 2004). Generalmente las pel&iacute;culas con valores altos de &aacute;ngulo de contacto exhiben una alta concentraci&oacute;n de grupos hidr&oacute;fobos en la superficie, lo cual aumenta sus propiedades barrera contra la humedad (Tang y Jiang, 2007) y reduce su humectaci&oacute;n. Adem&aacute;s, la concentraci&oacute;n de GM en las pel&iacute;culas afect&oacute; su humectaci&oacute;n y a mayor concentraci&oacute;n, mayor &aacute;ngulo de contacto (<a href="#c2">Cuadro 2</a>).</font></p>     <p align="justify"><font face="verdana" size="2">Las condiciones del medio acuoso pueden intervenir en la naturaleza e intensidad de las interacciones entre las prote&iacute;nas y los polisac&aacute;ridos, por ejemplo, a baja fuerza i&oacute;nica y pH neutral, tanto la WPI (Kov&aacute;&#269;ov&aacute; <i>et al.,</i> 2009) como la GM (P&eacute;rez&#45;Orozco <i>et al.,</i> 2011) se encuentran cargados negativamente y permanecen cosolubilizados en el medio acuoso. Incluso, en valores cercanos al punto isoel&eacute;ctrico de las prote&iacute;nas, es posible que se formen complejos prote&iacute;na&#45;polisac&aacute;rido debido a la interacci&oacute;n electrost&aacute;tica (Jones y McClements, 2011), lo cual puede resultar en cambios de las propiedades hidrof&oacute;bicas, como se observ&oacute; al aumentar la concentraci&oacute;n de GM en las pel&iacute;culas. El tratamiento t&eacute;rmico genera la p&eacute;rdida de la estructura terciaria exponiendo los amino&aacute;cidos que se encontraban en capas interiores, y adem&aacute;s favorece la interacci&oacute;n entre prote&iacute;na&#45;prote&iacute;na (P&eacute;rez&#45;Gago y Krochta, 2001) y prote&iacute;na&#45;polisac&aacute;rido al desnaturalizar la fracci&oacute;n prote&iacute;nica de GM (Os&eacute;s <i>et al.,</i> 2009a), obteniendo estructuras con menor solubilidad.</font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2"><b>Determinaci&oacute;n del comportamiento t&eacute;rmico</b></font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2">El efecto del tratamiento con calor de las soluciones de WPI&#45;GM sobre las propiedades t&eacute;rmicas de las pel&iacute;culas experimentales fue analizado por medio de calorimetr&iacute;a diferencial de barrido (DSC, siglas en ingl&eacute;s). Un termograma DSC de las pel&iacute;culas a base de WPI&#45;GM en proporci&oacute;n 95&#45;5, con dos diferentes temperaturas de tratamiento, se presenta en la <a href="#f1">Figura 1</a>.</font></p>  	    <p align="center"><font face="verdana" size="2"><a name="f1"></a></font></p>  	    <p align="center"><font face="verdana" size="2"><img src="/img/revistas/agro/v49n1/a1f1.jpg"></font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2">Fioramonti <i>et al.</i> (2014) reportan que sobre 85 &deg;C ya no se observan transiciones debido al tratamiento t&eacute;rmico por ocurrir una desnaturalizaci&oacute;n completa de las prote&iacute;nas de WPI. Tambi&eacute;n puede inferirse que la presencia del sorbitol en las pel&iacute;culas fue compatible con los pol&iacute;meros de prueba, ya que solo se present&oacute; un pico endot&eacute;rmico. Si algunos de los dos biopol&iacute;meros (WPI o GM) fuera inmiscible con el plastificante, la mezcla podr&iacute;a exhibir m&aacute;s de un pico correspondiente a las fases no mezcladas (Ramos <i>et</i> <i>al.,</i> 2013).</font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2">Las pel&iacute;culas elaboradas sin tratamiento t&eacute;rmico (a temperatura ambiente, 20 &deg;C) mostraron una transici&oacute;n t&eacute;rmica correspondiente a una temperatura de fusi&oacute;n (T<sub>f</sub>) de 81 &plusmn;0.2 &deg;C. La temperatura de desnaturalizaci&oacute;n de WPI es alrededor de 73 &deg;C (Fioraminti <i>et al.,</i> 2014), de tal manera que la presencia del polisac&aacute;rido modifica ese par&aacute;metro, lo cual coincide con los resultados de este estudio (<a href="#c3">Cuadro 3</a>).</font></p>  	    ]]></body>
<body><![CDATA[<p align="center"><font face="verdana" size="2"><a name="c3"></a></font></p>  	    <p align="center"><font face="verdana" size="2"><img src="/img/revistas/agro/v49n1/a1c3.jpg"></font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2">Estos resultados son semejantes a lo reportado por Noisuwan <i>et al.</i> (2008), quienes encontraron una T<sub>f</sub> de 79 &deg;C en mezclas de WPI y almid&oacute;n de arroz, mientras que las pel&iacute;culas elaboradas despu&eacute;s de calentar la soluci&oacute;n de WPI (90 &deg;C por 20 min) no mostraron cambios de transici&oacute;n de fase.</font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2">La presencia de polisac&aacute;ridos a bajas concentraciones (2% p/v) en mezclas de WPI con pectina y goma guar no modificaron la estabilidad t&eacute;rmica de la prote&iacute;na; sin embargo, concentraciones mayores de polisac&aacute;ridos, como las usadas para GM en el presente estudio, afectaron las propiedades t&eacute;rmicas de la prote&iacute;na (Ibanoglu, 2005). El aumento en la concentraci&oacute;n de GM en las pel&iacute;culas, tendi&oacute; a aumentar los valores de &#916;H<sub>f</sub> (<a href="#c3">Cuadro 3</a>), lo cual puede significar una mayor estabilidad t&eacute;rmica de las pel&iacute;culas. Esta modificaci&oacute;n probablemente se debe a la interacci&oacute;n electrost&aacute;tica entre las fracciones de prote&iacute;na (WPI) cargadas positivamente y los grupos &#151;COO<sup>&#45;</sup> del polisac&aacute;rido (GM), aumentando la contribuci&oacute;n ent&aacute;lpica (Noisuwan <i>et al.,</i> 2008) o bien a un incremento en las interacciones prote&iacute;na&#45;prote&iacute;na (Ramos <i>et al.,</i> 2013). Seg&uacute;n Sobral <i>et al.</i> (2011), decrementos en T<sub>o</sub> y T<sub>f</sub> podr&iacute;an reflejar un aumento en el volumen libre en la red que integra la estructura de la pel&iacute;cula y en la movilidad de los segmentos de las cadenas polim&eacute;ricas que la componen. Como se observa en el <a href="#c3">Cuadro 3</a>, ambos par&aacute;metros aumentaron y pudo ocurrir una mayor interacci&oacute;n entre los biopol&iacute;meros a medida que la proporci&oacute;n de GM aument&oacute; en la mezcla.</font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2"><b>An&aacute;lisis FT&#45;IR</b></font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2">La espectroscopia de infrarrojo FT&#45;IR es una t&eacute;cnica usada para estudiar sistemas a base de hidrocoloides ya que hay regiones f&aacute;cilmente identificables en el espectro del infrarrojo medio, donde la absorci&oacute;n de prote&iacute;na (Wang <i>et al.,</i> 2013) y polisac&aacute;rido (Espinosa&#45;Andrews <i>et al.,</i> 2010) se registra de manera diferente. El espectro FT&#45;IR en la regi&oacute;n de 600 a 3600 cm<sup>&#45;1</sup> (<a href="/img/revistas/agro/v49n1/a1f2.jpg" target="_blank">Figura 2</a>) se emple&oacute; para analizar el efecto del tratamiento t&eacute;rmico sobre las modificaciones estructurales de las pel&iacute;culas a base de WPI&#45;GM, y se eligi&oacute; la concentraci&oacute;n 95&#45;5 para esta evaluaci&oacute;n.</font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2">Las caracter&iacute;sticas m&aacute;s importantes en un espectro que involucre prote&iacute;nas son los picos localizados en la regi&oacute;n de 1650 y 1540 cm<sup>&#45;1</sup> que corresponden a las bandas de amida I y amida II respectivamente (Wang <i>et al.,</i> 2013). Para los hidratos de carbono puede localizarse una serie de picos superpuestos en la regi&oacute;n de 1180&#45;953 cm<sup>&#45;</sup> <sup>1</sup> resultantes de la vibraci&oacute;n de enlaces tipo C&#151;C, C&#151;O y C&#151;H (Wang <i>et</i> al., 2013). Se observa una modificaci&oacute;n en la banda de absorci&oacute;n 1100 cm<sup>&#45;</sup> <sup>1</sup> donde las pel&iacute;culas sin tratamiento t&eacute;rmico exhibieron una proporci&oacute;n alta de estas estructuras, en contraste con otras pel&iacute;culas con tratamiento t&eacute;rmico donde se reducen de forma notable probablemente debido a la interacci&oacute;n del polisac&aacute;rido con las prote&iacute;nas inducido por la desnaturalizaci&oacute;n t&eacute;rmica (<a href="/img/revistas/agro/v49n1/a1f2.jpg" target="_blank">Figura 2</a>). Tambi&eacute;n se observa una ligera disminuci&oacute;n en la banda 1420 cm<sup>&#45;1</sup> que corresponde a los grupos sim&eacute;tricos de &#151;COO<sup>&#45;</sup> de los &aacute;cidos glucur&oacute;nicos de la GM (L&oacute;pez&#45;Franco <i>et al.,</i> 2008) probablemente por interacci&oacute;n con los grupos (&#151;NH<sub>3</sub>+) de amino&aacute;cidos como lisina, arginina e histidina que se presentan en forma ionizada alrededor de pH 7.0.</font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2">Barth (2007) indica que la regi&oacute;n de 2551 cm<sup>&#45;1</sup> a 1849 cm<sup>&#45;1</sup> corresponde a las vibraciones de los grupos tiol (&#151;SH) presentes en la ciste&iacute;na, en ese sentido se observa una disminuci&oacute;n en el intervalo correspondiente, para la muestra tratada a 90 &deg;C (<a href="/img/revistas/agro/v49n1/a1f2.jpg" target="_blank">Figura 2</a>) y esta disminuci&oacute;n se podr&iacute;a relacionar con la formaci&oacute;n de enlaces disulfuro (S&#151;S) en pel&iacute;culas con tratamiento t&eacute;rmico. De acuerdo con P&eacute;rez&#45;Gago y Krochta (2001), la degradaci&oacute;n de la estructura nativa de las prote&iacute;nas ocasionada por tratamiento t&eacute;rmico, expone los grupos &#151;SH originalmente ocultos dentro de la macromol&eacute;cula permitiendo la formaci&oacute;n de enlaces covalente intermoleculares (S&#151;S), explicable en pel&iacute;culas con mayor resistencia al vapor de agua.</font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2">En la regi&oacute;n entre 3000 y 3600 cm<sup>&#45;1</sup>, correspondiente a las vibraciones de enlaces tipo &#151;OH, disminuy&oacute; la intensidad de la banda 3330 cm<sup>&#45;1</sup> caracter&iacute;stica de polisac&aacute;ridos (L&oacute;pez&#45;Franco <i>et al.,</i> 2008; Espinosa&#45;Andrews <i>et al.,</i> 2010), en la pel&iacute;cula con tratamiento t&eacute;rmico, sugiriendo que estos grupos interact&uacute;an con la WPI. Por tanto, los datos obtenidos de un an&aacute;lisis FTIR indican que la desnaturalizaci&oacute;n t&eacute;rmica modifica la estructura de WPI, lo cual coincide con estudios de Zhang y Zhong (2012) y Qian <i>et al.,</i> (2014).</font></p>  	    <p>&nbsp;</p>  	    ]]></body>
<body><![CDATA[<p align="justify"><font face="verdana" size="2"><b>CONCLUSIONES</b></font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2">El tratamiento t&eacute;rmico de las dispersiones de hidrocoloides modific&oacute; el potencial el&eacute;ctrico de superficie, aumentando la carga neta para todas las proporciones prote&iacute;na&#45;polisac&aacute;rido. El tratamiento t&eacute;rmico de la WPI influy&oacute; en la humectaci&oacute;n de la superficie de las pel&iacute;culas, asimismo por la proporci&oacute;n de GM en la mezcla.</font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2">A trav&eacute;s de un an&aacute;lisis DSC se encontr&oacute; que el valor de &#916;H<sub>f</sub> de las pel&iacute;culas obtenidas con dispersiones acuosas de WPI&#45;GM tratadas t&eacute;rmicamente, se increment&oacute; a medida que aument&oacute; la concentraci&oacute;n de GM en la mezcla.</font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2">La caracterizaci&oacute;n por espectroscopia de infrarrojo (FT&#45;IR) proporcion&oacute; informaci&oacute;n para la comprensi&oacute;n del efecto del tratamiento t&eacute;rmico en las interacciones prote&iacute;na&#45;prote&iacute;na y prote&iacute;na&#45;polisac&aacute;rido, a trav&eacute;s de la modificaci&oacute;n en bandas de absorci&oacute;n de grupos funcionales relacionados con la humectaci&oacute;n de las pel&iacute;culas comestibles.</font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2">De acuerdo con este estudio, es posible reducir la humectaci&oacute;n de las pel&iacute;culas comestibles a partir de WPI&#45;GM por efecto del tratamiento t&eacute;rmico y la proporci&oacute;n de polisac&aacute;rido.</font></p>  	    <p>&nbsp;</p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2"><b>AGRADECIMIENTOS</b></font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2">Porras&#45;God&iacute;nez, agradece al CONACyT&#45;M&eacute;xico por el apoyo otorgado a esta investigaci&oacute;n.</font></p>  	    <p>&nbsp;</p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2"><b>LITERATURA CITADA</b></font></p>  	    ]]></body>
<body><![CDATA[<!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">Barth, A. 2007. Infrared spectroscopy of proteins. Biochim Biophys Acta. 1767: 1073&#45;1101.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594237&pid=S1405-3195201500010000100001&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>  	    <!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">Baier, S. K., E. A. Decker, and D. J. McClements. 2004. Impact of glycerol on thermostability and heat&#45;induced gelation of bovine serum albumin. Food Hydrocolloid. 18: 91&#45;100.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594239&pid=S1405-3195201500010000100002&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>  	    <!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">Bosquez&#45;Molina, E., I. Guerrero&#45;Legarreta, and E. J. Vernon&#45;Carter. 2003. Moisture barrier properties and morphology of mesquite gum&#45;candelilla wax based edible emulsion coatings. Food Res Int. 36: 885&#45;893.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594241&pid=S1405-3195201500010000100003&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>  	    <!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">Byant, C. M., and D. J McClements. 1998. Molecular basis of protein functionality with special consideration of cold&#45;set gels derived from heat&#45;denatured whey. Trends Food Sci. Tech. 9: 143&#45;151.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594243&pid=S1405-3195201500010000100004&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>  	    <!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">Carneiro&#45;da&#45;Cunha, M. G., M. A. Cerqueira, B. W. S. Souza., M. P. Souza, J. A. Teixeira, and A. A. Vicente. 2009. Physical properties of edible coatings and films made with a polysaccharide from Anacardium occidentale. J. Food Eng. 95: 379&#45;85.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594245&pid=S1405-3195201500010000100005&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>  	    ]]></body>
<body><![CDATA[<!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">Chanasattru, W., E. A. Decker, and D. J. McClements. 2007. Modulation of thermal stability and heat&#45;induced gelation of <i>&#946;</i>&#151;lactoglobulin by high glycerol and sorbitol levels. Food Chem. 103: 512&#45;520.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594247&pid=S1405-3195201500010000100006&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>  	    <!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">D&iacute;az&#45;Sobac, R., H. Garc&iacute;a, C. I. Beristain, and E. J. Vernon&#45;Carter. 2002. Morphology and water vapor permeability of emulsion films based on mesquite gum. J. Food Process Pres. 29: 129&#45;141.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594249&pid=S1405-3195201500010000100007&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>  	    <!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">Espinosa&#45;Andrews H., O. Sandoval&#45;Castilla, H. V&aacute;zquez&#45;Torres, E. J. Vernon&#45;Carter, C. Lobato&#45;Calleros. 2010. Determination of the gum arabicchitosan interactions by Fourier Transform Infrared Spectroscopy and characterization of the microstructure and rheological features of their coacervates. Carbohyd Polym. 79: 541&#45;546.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594251&pid=S1405-3195201500010000100008&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>  	    <!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">Fioramonti, S. A., A. A. Perez, E. E. Ar&iacute;ngoli, and A. C. Rubiolo. 2014. Design and characterization of soluble biopolymer complexes produced by electrostatic self&#45;assembly of a whey protein isolate and sodium alginate. Food Hydrocolloid. 35: 129&#45;136.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594253&pid=S1405-3195201500010000100009&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>  	    <p align="justify"><font face="verdana" size="2">Garc&iacute;a&#45;M&aacute;rquez, E., A. Rom&aacute;n&#45; Guerrero, F. Cruz&#45;Sosa, C. Lobato&#45;Calleros, J. &Aacute;lvarez&#45;Ram&iacute;rez, E. J. Vernon&#45;Carter, and H. Espinosa&#45;Andrews. 2014. Effect of layer (calcium phosphate&#45;chitosan)&#45;by&#45;layer (mesquite gum) matrix on carotenoids&#45;in&#45;water&#45;emulsion properties. Food Hydrocolloid. in press.1&#45;8.</font></p>  	    <!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">Ghanbarzadeh, B., H. Almasi, and A. A. Entezami. 2010. Physical properties of edible modified starch/carboxymethyl cellulose films. Innov Food Sci Emerg Tech. 11: 697&#45;702.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594256&pid=S1405-3195201500010000100010&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>  	    <!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">Guckian, S., C. Dwyer, M. O'Sullivan, E. D. O'Riordan, and F. J. Monahan. 2006. Properties of and mechanisms of protein interactions in films formed from different proportions of heated and unheated whey protein solutions. Eur Food Res Technol. 223: 91&#45;95.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594258&pid=S1405-3195201500010000100011&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>  	    <!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">Hatakeyama, T., and F.X. Quinn. 2000. Thermal analysis fundamentals and applications to polymer science. Second edition. John Wiley &amp; Sons. Baffins Lane, Chichester. pp: 45&#45;65.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594260&pid=S1405-3195201500010000100012&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>  	    <!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">Ibanoglu, E. 2005. Effect of hydrocolloids on the thermal denaturation of proteins. Food Chem. 90: 621&#45;626.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594262&pid=S1405-3195201500010000100013&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>  	    <!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">Jones, O. G., and D. J. McClements. 2011. Recent progress in biopolymer nanoparticle and microparticle formation by heat&#45;treatment electrostatic protein&#45;polysaccharide complexes. Adv Colloid Interfac. 167: 49&#45;62.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594264&pid=S1405-3195201500010000100014&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>  	    <!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">Kim, S.J., and Ustunol, Z. 2001. Solubility and moisture sorption isotherms of whey protein&#45;based edible films as influenced by lipid and plasticizer incorporation. J. Agric Food Chem. 49: 4388&#45;4391.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594266&pid=S1405-3195201500010000100015&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>  	    <!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">Klein M., A. Aserin, P. Ben Ishai, N. Garti. 2010. Interactions between whey protein isolate and gum arabic. Colloid Surfac B: Biointerfac. 79: 377&#45;383.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594268&pid=S1405-3195201500010000100016&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>  	    <!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">Kokoska, S., F. Debeaufort, A. Lenart, and A. Voilley. 2010. Water vapor permeability, thermal and wetting properties isolate based edible films. Int Dairy J. 20: 53&#45;60.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594270&pid=S1405-3195201500010000100017&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>  	    <!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">Kov&aacute;&#269;ov&aacute;, R., A. Synytsya and J. &#352;t&#283;tina. 2009. Characterisation of whey proteins&#45;pectin interaction in relation to emulsifying properties of whey proteins. Czech J. Food Sci. 27: 4&#45;8.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594272&pid=S1405-3195201500010000100018&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>  	    <!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">Kwok, D. Y., and A. W. Neumann. 1999. Contac angle measurement and contact angle interpretation. Adv Colloid Interfac. 81: 167&#45;249.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594274&pid=S1405-3195201500010000100019&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>  	    <!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">L&oacute;pez&#45;Franco Y. L., A. M. Calder&oacute;n de la Barca, M. A. Valdez, M. G. Peter, M. Rinaudo, G. Chambat, and F. M. Goycoolea. 2008. Structural characterization of Mesquite (Prosopis velutina) gum and its fractions. Macromol Biosci. 8: 749&#45;757.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594276&pid=S1405-3195201500010000100020&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>  	    <!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">Loveday, S. M., A. Ye, S. G. Anema, and H. Singh. 2014. Tuning heat&#45;induced colloidal aggregation of whey proteins, sodium caseinate and gum arabic: Effect of protein composition, preheating and gum arabic level. Food Res Int. 62: 128&#45;136.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594278&pid=S1405-3195201500010000100021&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>  	    <!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">Marmur, A. 2006. Measurement and interpretation of contact angles. Soft Matter. 2: 12&#45;17.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594280&pid=S1405-3195201500010000100022&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>  	    <!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">Noisuwan, A., J. Bronlund, B. Wilkinson, and Y. Hemar. 2008. Effect of milk protein products on the rheological and thermal (DSC) properties of normal rice starch and waxy rice starch. Food Hydrocolloid. 22: 174&#45;183.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594282&pid=S1405-3195201500010000100023&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>  	    <!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">Os&eacute;s, J., M. Fabregat&#45;V&aacute;zquez, R. Pedroza&#45;Islas, S. A. Tom&aacute;s, A. Cruz&#45;Orea, and J. I. Mat&eacute;. 2009a. Development and characterization of composite edible films based on whey protein isolate and mesquite gum. J. Food Eng. 92: 56&#45;62.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594284&pid=S1405-3195201500010000100024&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>  	    <!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">Os&eacute;s, J., I. Fern&aacute;ndez&#45;Pan, M. Mendoza, and J. I. Mat&eacute;. 2009b. Stability of the mechanical properties of edible films base on whey protein isolate during storage at different relative humidity. Food Hydrocolloid. 23: 125&#45;131.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594286&pid=S1405-3195201500010000100025&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>  	    <!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">Pereda, M., G. Amica, and N. E. Marcovich. 2012. Development and characterization of edible chitosan/olive oil emulsion films. Carbohyd Polym. 87: 1318&#45;1325.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594288&pid=S1405-3195201500010000100026&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>  	    <!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">P&eacute;rez&#45;Gago, M. B., and J. M. Krochta. 2001. Denaturation time and temperature effects on solubility, tensile properties, and oxygen permeability of whey protein edible films. J. Food Sci. 66: 705&#45;710.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594290&pid=S1405-3195201500010000100027&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>  	    <!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">P&eacute;rez&#45;Gago, M. B., and J. M. Krochta. 2002. Formation and properties of whey protein films and coatings. In: Protein&#45;Based Films and Coatings. Aristippos Gennadios (ed.) B. Raton, FL. February 7, 2002, Ed. CRC Press. pp: 159&#45;180.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594292&pid=S1405-3195201500010000100028&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>  	    <!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">P&eacute;rez&#45;Orozco, J. P., E. Barrios&#45;Salgado, A. Rom&aacute;n&#45;Guerrero, and R. Pedroza&#45;Islas. 2011. Interacci&oacute;n goma de mezquite&#45;quitosano en la interfase y su influencia en la estabilidad de emulsiones m&uacute;ltiples W1/O/W2. Rev Mex Ing Quim. 10: 487&#45;99.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594294&pid=S1405-3195201500010000100029&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>  	    <!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">Qian, L., K. Baohua, H. Jianchun, S. Changyan, and L. Peijun. 2014. Structure and antioxidant activity whey protein isolate conjugated with glucose via the Maillard reaction under dry&#45;heating conditions. Food Struct. 1: 145&#45;154.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594296&pid=S1405-3195201500010000100030&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>  	    <!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">Ramos, O. L., I. Reinas, S. I. Silva, J. C. Fernandes, M. A. Cerqueira, R. N. Pereira, A. A. Vicente, M. F. Po&ccedil;as, M. E. Pintado, and F. X. Malcata. 2013. Effect of whey protein purity and glycerol content upon physical properties of edible films manufactured therefrom. Food Hydrocolloid. 30: 110&#45;122.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594298&pid=S1405-3195201500010000100031&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>  	    <!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">Sobral, P. J., R. A. de Carvalho, I.C. Freitas M., A. M. Q. Barbosa B., and E. S. Monterrey&#45;Quintero. 2011. Phase transitions in biodegradable films based on blends of gelatin and poly (vinyl alcohol). Ciencia Tecnol Alim. 31: 372&#45;379.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594300&pid=S1405-3195201500010000100032&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>  	    <!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">Tang, C.H., and Y. Jiang. 2007. Modulation of mechanical and surface hydrophobic properties of food protein films by transglutaminase treatment. Food Res Int. 40: 504&#45;509.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594302&pid=S1405-3195201500010000100033&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>  	    <!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">Tolstoguzov, V. 2006. Phase behavior in mixed polysaccharide systems. In. Food polysaccharides and their applications. A. M. Stephen, G. O. Phillips, P.A. Williams. 2nd. Ed. ed. CRC Press, Taylor and Francis group. Boca Raton, FL. pp: 589&#45;627.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594304&pid=S1405-3195201500010000100034&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>  	    <!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">Vu, K. D., R. G. Hollingsworth, E. Leroux, S. Salmieri, and M. Lacroix. 2011. Development of edible bioactive coating based on modified chitosan for increasing the shelf life of strawberries. Food Res Int. 44: 198&#45;203.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594306&pid=S1405-3195201500010000100035&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>  	    <!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">Wang, W., Y. Bao, and Y. Chen. 2013. Characteristics and antioxidant activity of water&#45;soluble Maillard reaction products from interaction in a whey protein isolate and sugar system. Food Chem. 139: 355&#45;361.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594308&pid=S1405-3195201500010000100036&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>  	    <!-- ref --><p align="justify"><font face="verdana" size="2">Zhang Y., and Q. Zhong. 2012. Effects of thermal denaturation on binding between bixin and whey protein. J. Agric Food Chem. 60: 7526&#45;7531.    &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;[&#160;<a href="javascript:void(0);" onclick="javascript: window.open('/scielo.php?script=sci_nlinks&ref=594310&pid=S1405-3195201500010000100037&lng=','','width=640,height=500,resizable=yes,scrollbars=1,menubar=yes,');">Links</a>&#160;]<!-- end-ref --></font></p>      ]]></body><back>
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