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Journal of the Mexican Chemical Society

Print version ISSN 1870-249X

Abstract

COBBINA, Enoch et al. Binding of Oxovanadium(IV) Complexes to Blood Serum Albumins. J. Mex. Chem. Soc [online]. 2013, vol.57, n.3, pp.180-191. ISSN 1870-249X.

En este trabajo el enlace de VIVO2+ y los VIVO-complejos a albúminas séricas {albúmina sérica humana (HSA), albúmina sérica bovina (BSA) y la albúmina sérica porcina (PSA)} son estudiadas usando el dicroísmo circular (CD), la resonancia paramagnética electrónica (EPR) y la espectroscopia de absorción visible. Los resultados confirman hallazgos previos que el VIVO2+ ocupa al menos dos tipos de unión a la albúmina: 'un fuerte lugar de unión del vanadio' (designado por VBS1) y 'unos lugares débil de unión al vanadio' (designados por VBS2). VBS1 se une a 1 equivalente molar de VIVO2+. Por otra parte VBS2 corresponde a la unión de varios equivalentes molares de VIVO, y estudios hechos con PSA en presencia de exceso de iones de ZnII corresponden a dos distintos tipos de lugares. La constante de acoplamiento hiperfino Az para VIVO2+ unido a VBS2 en HSA y BSA son todas muy similares (~168 × 10-4 cm -1) pero difieren ligeramente en el PSA (~166 × 10-4 cm -1) debido a las diferencias en los lugares de enlace. Cuando los sistemas (VIVO)-HSA se valoraron con especies ternarias de maltol (maltol)m(VIVO)mHSA y (maltol)2m(VIVO)mHSA de forma estequiométrica las cuales son claramente distinguibles del sistema binario (VIVO)-HSA por el tipo y la intensidad del espectro de CD registrado. También se observa cambios en la intensidad de la banda-X del espectro de EPR, pero no tanto en la constante de acoplamiento hiperfino Az, que están todos en el rango de 166-167 × 10-4 cm -1. Los resultados demuestran además que la presencia del maltol puede mejorar el enlace de VIVO a la albúmina.

Keywords : Oxovanadium(IV); Circular Dichroism; Electron Paramagnetic Resonance; maltol; human serum albumin; bovine serum albumin; porcine serum albumin.

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