Resumen

HERNANDEZ-MARTINEZ, R. et al. Purificación y caracterización de una proteasa termoestable alcalina producida por Yarrowia lipolytica. Rev. Mex. Ing. Quím [online]. 2011, vol.10, n.2, pp.333-341. ISSN 1665-2738.

La purificación de la proteasa extracelular producida por Yarrowia lipolytica se realizó en cuatro etapas: precipitación con sulfato de amonio, intercambio amónico (2X) y filtración en gel. La enzima presentó un peso molecular de 61.5 kDa (SDS-PAGE) y actividad óptima a 52.4°C en el rango de pH 10-11. La estabilidad térmica se ve modificada en presencia de Ca 2+ (10 mM) observándose un aumento de 73, 6 y 11% a 40, 50 y 60°C respectivamente. Los parámetros termodinámicos (entropía y entalpia) indican que la estabilidad de la enzima no es debida a enlaces no covalentes. El ion Ca²⁺ estabiliza termodinámicamente la estructura enzimática. La actividad proteolítica fue inhibida por PMSF, sugiriendo que la enzima puede clasificarse como serán proteasa. Este es el primer trabajo que reporta estudios de estabilidad térmica y propiedades termodinámicas de proteasas producidas por Y. lipolytica.

Palabras llave : Yarrowia lipolytica; proteasa; termoestable; estabilidad termodinámica.

        · resumen en Inglés     · texto en Inglés     · Inglés ( pdf )