SciELO - Scientific Electronic Library Online

 
vol.10 issue2Multiple input-single output (MISO) control of a CSTR author indexsubject indexsearch form
Home Pagealphabetic serial listing  

Revista mexicana de ingeniería química

Print version ISSN 1665-2738

Abstract

HERNANDEZ-MARTINEZ, R. et al. Purificación y caracterización de una proteasa termoestable alcalina producida por Yarrowia lipolytica. Rev. Mex. Ing. Quím [online]. 2011, vol.10, n.2, pp. 333-341. ISSN 1665-2738.

La purificación de la proteasa extracelular producida por Yarrowia lipolytica se realizó en cuatro etapas: precipitación con sulfato de amonio, intercambio amónico (2X) y filtración en gel. La enzima presentó un peso molecular de 61.5 kDa (SDS-PAGE) y actividad óptima a 52.4°C en el rango de pH 10-11. La estabilidad térmica se ve modificada en presencia de Ca 2+ (10 mM) observándose un aumento de 73, 6 y 11% a 40, 50 y 60°C respectivamente. Los parámetros termodinámicos (entropía y entalpia) indican que la estabilidad de la enzima no es debida a enlaces no covalentes. El ion Ca2+ estabiliza termodinámicamente la estructura enzimática. La actividad proteolítica fue inhibida por PMSF, sugiriendo que la enzima puede clasificarse como serán proteasa. Este es el primer trabajo que reporta estudios de estabilidad térmica y propiedades termodinámicas de proteasas producidas por Y. lipolytica.

Keywords : Yarrowia lipolytica; proteasa; termoestable; estabilidad termodinámica.

        · abstract in English     · text in English     · pdf in English