Resumen

ARANDA, J. S.  y  SALGADO, E.. Modelación de catálisis enzimática con enzimas alostéricas. Rev. Mex. Ing. Quím [online]. 2008, vol.7, n.1, pp.21-27. ISSN 1665-2738.

Las enzimas alostéricas regulan la velocidad de la reacción que catalizan en función de la concentración de un inhibidor que modifica su actividad enzimática, generando una curva de saturación sigmoidal característica. Las enzimas alostéricas son complejos enzimáticos generalmente constituidos de una subunidad catalítica y una fracción regulativa, y la actividad catalítica del complejo se establece por la cooperación entre esas subunidades enzimáticas. La simulación realista de fenómenos biocatalíticos alostéricos depende de la modelación del comportamiento cinético de la enzima. La cinética enzimática basada en la forma cooperativa del complejo alostérico puede modelarse utilizando interacciones entre agentes. La modelación con agentes permite la representación de curvas de saturación sigmoidales, sin requerir los valores numéricos de parámetros cinéticos necesarios en otros modelos cinéticos. Datos experimentales del complejo enzimático aspartato transcarbamilasa de Escherichia coli son comparados con resultados teóricos de diferentes modelos para sistemas enzimáticos alostéricos. Los resultados de la modelación de cinética enzimática basada en agentes muestran una correlación adecuada con curvas de saturación experimentales.

Palabras llave : reacciones enzimáticas; enzimas alostéricas; cinética enzimática; modelación con agentes.

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