Resumen

CHAVELAS, Eneas A.; BELTRAN, Andrea P.; PEREZ-HERNANDEZ, Gerardo  y  GARCIA-HERNANDEZ, Enrique. Spectroscopic Characterization of the Thermal Unfolding of Wheat Germ Agglutinin. Rev. Soc. Quím. Méx [online]. 2004, vol.48, n.4, pp.279-282. ISSN 0583-7693.

Presentamos un estudio del proceso de desplegamiento de la aglutinina de germen de trigo, un miembro prominente de la superfamilia de lectinas unidoras de quitina. Experimentos de dicroísmo circular (DC) evidenciaron que el desplegamiento fue completamente reversible bajo condiciones ácidas, indicando que el proceso estuvo bajo control termodinámico. Los perfiles térmicos de DC resultaron independientes de la concentración de proteína, sugiriendo un carácter unimolecular para la reacción. Esta propiedad fue confirmada mediante experimentos de dispersión dinámica de luz, los cuales revelaron que la lectina se encontraba como monómero bajo las condiciones estudiadas En la literatura siempre se ha descrito a la aglutinina de germen de trigo como un homodímero. Éste es el primer estudio que evidencia que la aglutinina de germen de trigo es un oligómero no obligado, el cual puede disociarse en monómeros con estructura tipo nativa en condiciones ácidas.

Palabras llave : lectina; dicroísmo circular; dispersión dinámica de luz; homodímero no obligado.

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